Актуальная Медицина

Это важно.

Мы предлагаем удобный сервис для тех, кто хочет купить – продать: земельный участок, дом, квартиру, коммерческую или элитную недвижимость в Крыму. //crimearealestat.ucoz.ru/ Перепечатка материалов разрешена только при условии прямой гиперссылки //allmedicine.ucoz.com/

Statistics

Онлайн всього: 44

Гостей: 44

Користувачів: 0

Чат

85.Переварювання білків в шлунку. Перетворення білків їжі здійснюється в тонкій кишці
У шлунку є всі умови для переварювання білків. По-перше, у шлунковому соку втримується активний фермент пепсин. По-друге, завдяки навності в шлунковому соку вільної соляної кислоти для дії пепсину створюється оптимальне середовище (рН 1,5-2,5). Варто особливо вказати на істотну роль соляної кислоти в переварюванні білків: вона переводить неактивний пепсиноген в активний пепсин, створює оптимальне середовище для дії пепсину; у присутності соляної кислоти відбуваються набрякання білків, часткова денатурація й, можливо, гідроліз складних білків. Крім того, соляна кислота стимулює вироблення секретину у дванадцятипалій кишці, прискорює усмоктування заліза й робить бактерицидну дію.
Через виняткову роль соляної кислоти в переварюванні білків були початі спроби пояснити механізм її секреції в шлунку. У деталях цей механізм дотепер не з'ясований, однак навні дані свідчать, що іони, шо утворяться при дисоціації хлориду натрію в крові, хлору дифундують через клітинну мембрану й з'єднуться з іонамі водню, які у свою чергу звільняються при дисоціації вугільної кислоти, що утвориться в обкладочних клітках з кінцевих продуктів обміну - Н2 О и О2. соляна кислота, що утворилася, потім екскретується обкладочними клітинами в порожнину шлунка. Рівновага іонов Сl- між кров'ю й обкладочними кліткамі досягається надходженням негативно заряджених іонов HCO3-з клітин у кров замість іонов Сl-, що надходять із крові в клітини. Передбачається участь АТФ, оскільки синтез соляної кислоти вимагає енергії.
Слід зазначити, що при деяких виразках шлунку (звичайно при запальних процесах) можуть порушуватися секреція соляної кислоти й відповідно переварювання білків.
Пепсин, який каталізує гідроліз пептидних зв'язків, утворених залишками ароматичних амінокислот, розщеплюють практично всі природні білки. Виключення становлять деякі кератини, протаміни, гістони й мукопротеїни. При їхньому гідролізі утворяться різного розміру пептиди й, можливо, невелике число вільних амінокислот. У шлунковому соку дітей грудного віку, а також у секреті четвертого шлуночку теляти й інших молодих жуйних тварин утримується відмінний від пепсину досить активний фермент реннин. Він каталізує згортання молока (перетворення розчинного казеїногену в нерозчинний казеїн). У дорослих людей цю функцію виконує пепсин. Механізм цього процесу, незважаючи на гадану простоту, у деталях поки не з'ясований. Припускають, що реннин перетворює розчинний казеїноген молока в параказеїн, кальцієва сіль якого нерозчинна, і він випадає в осад. Цікаво відзначити, що після видалення іонов Са2+ з молока утворення осідання не відбувається. Навність активного реннина в шлунковому соку дітей грудного віку має, очевидно, важливе фізіологічне значення, оскільки при згортанні молока, який являється основним харчовим продуктом у цьому віці, різко вповільнюється просування нерозчинного казеїну через травний канал, у результаті чого він довше піддається дії протеиназ.
Подальше перетворення білків їжі здійснюється в тонкій кишці, де на білки діють ферменти панкреатичного й кишкового соків. Трипсин і химотрипсин діють на білки аналогічно пепсину, розривають інші внутрішні пептидні зв'язки; обидва ферменти найбільш активні в слаболужному середовищу (рН 7,2-7,8). Завдяки гідролитичній дії на білки всіх трьох ендопептидаз (пепсин, трипсин, химотрипсин) утворяться різної довжини пептиди й деяка кількість вільних амінокислот. Подальший гідроліз пептидів до вільних амінокислот здійснюється під впливом групи ферментів - пептидаз. Крім панкреатичної карбоксипептидази, на пептиди діють кишкова амінопептидаза й різноманітні дипептидази. Ця група ферментів ставиться до екзопептидазам і каталізує гідроліз пептидной зв'язку за схемою:
Карбоксипептидаза розриває пептидний зв'язок із протилежного С-кінця пептиду. Ці ферменти відщеплюють по одній амінокислоті від поліпептиду.
У підсумку залишаються дипептиди, на які діють специфічні дипептидази, при цьому утворяться вільні амінокислоти, які потім всмоктуються.
З інших ферментів протеолізу варто згадати про эластазу й коллагеназу підшлункової залози, які гідролизують відповідно еластин і коллаген. Топографічно основні процеси гідролізу білків, як і вуглеводів і жирів, протікають на поверхні слизової оболонки кишківнику (так зване пристінкове травлення, за A.M. Уголєвим).

86.Перетворення амінокислот під дією мікрофлори кишківника
Всі ці перетворення амінокислот, викликані діяльністю мікроорганізмів кишківнику, одержали загальну назву "гниття білків у кишківнику". Так, у процесі розпаду сірковмістких амінокислот (цистин, цистеїн, метіонін) у кишківнику утворяться сірководень H2S і міти-меркаптан CH3SH. Диамінокислоти - орнитин і Лізин - піддаються процесу декарбоксилуванню з утворенням амінов - путресцину й кадаверину.
З ароматичних амінокислот: фенилаланін, тирозин і триптофан - при аналогічному бактеріальному декарбоксилюванні утворять відповідні аміни: фенилетиламін, параоксифенилетиламін (або тирівмін) і індолилетиламін (триптамін). Крім того, мікробні ферменти кишківнику викликають поступове руйнування бічних ланцюгів циклічних амінокислот, зокрема тирозину й триптофану, з утворенням отрутних продуктів обміну - відповідно крезолу й фенолу, скатолу й індол
Після усмоктування ці продукти через воротну вену попадають у печінку, де піддаються знешкодженню шляхом хімічного зв'язування із сарною або глюкуроновою кислотою з утворенням нетоксичних, так званих парних, кислот (наприклад, фенолсірчана кислота або скатоксилсірчана кислота). Останні виділяються із сечею. Механізм знешкодження цих продуктів вивчений детально. У печінці втримуються специфічні ферменти - арилсульфотрансфераза й УДФ-глюкоронилтрансфераза, які каталізують відповідно перенос залишку сірчаної кислоти з її зв'язаної форми - 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата (ФАФС) і залишки глюкуроновой кислоти також з її зв'язаної форми - уридил-дифосфоглюкуронової кислоти (УДФГК) на кожній із зазначених продуктів. Індол (як і скатол) попередньо піддається окислюванню в индоксил (відповідно скатоксил), що взаємодіє безпосередньо у ферментативній реакції з ФАФС або з УДФГК. Так, індол зв'язується у вигляді эфиросерной кислоти. Калієва сіль цієї кислоти одержала назву тваринного індикану, що виводиться із сечею. За кількостю індикану в сечі людини можна судити не тільки про швидкості процесу гниття білків у кишківнику, але й про функціональний стан печінки. Про функції печінки і її ролі в знешкодженні токсичних продуктів часто також судять по швидкості утворення й виділення гіппурової кислоти із сечею після прийому бензойної кислоти
Таким чином, організм людини й тварин має рядом захисних механізмів синтезу, біологічна роль яких полягає в знешкодженні токсичних речовин, що надходять в організм ззовні або утворяться в кишківнику з харчових продуктів у результаті життєдіяльності мікроорганізмів.

87 Доля амінокислот, котрі всмокталися в кишківник. Ендопептидази: пепсин, ренин трипсин
. Надійшовши через воротну вену в печінку, амінокислоти насамперед піддаються ряду перетворень, хоча значна частина амінокислот розноситься кров'ю по всьому організмі й використається для фізіологічних цілей. У печінці амінокислоти беруть участь не тільки в синтезі власних білків і білків плазми крові, але також у синтезі специфічних азотвмістких сполук : пуринових і пиримидинових нуклеотидів, креатину, сечової кислоти, НАД і ін.
Печінка, крім того, забезпечує збалансований пул вільних амінокислот організму шляхом синтезу замінних амінокислот і перерозподілу азоту в результаті реакцій трансамінування.
Амінокислоти що всмокталися в першу чергу використаються як будівельний матеріал для синтезу специфічних тканьових білків, ферментів, гормонів і інших біологічно активних сполук. Деяка кількість амінокислот піддається розпаду з утворенням кінцевих продуктів білкового обміну (Н2О и NH3) і звільненням енергії. Підраховано, що в організмі дорослої людини, що перебуває на повноцінній дієті, утвориться приблизно 1200 кдж за добу за рахунок окислювання близько 70 мг амінокислот (крім харчових, також ендогенних амінокислот, шо утворяться при гідролізі тканьових білків). Ця кількість становить близько 10% від добової потреби організму людини в енергії. Кількість амінокислот, що піддаються розпаду, залежить як від характеру харчування, так і від фізіологічного стану організму. Наприклад, навіть при повнім голодуванні або частковому білковому голодуванні із сечею постійно виділяється невелика кількість азотистих речовин, що свідчить про безперервність процесів розпаду білків тіла. Амінокислоти, як і білки, не накопичуються й не відкладаються в тканинах (на зразок жирів і глікогену), і в дорослої людини при нормальній забезпеченості харчовим білком підтримується досить постійна концентрація амінокислот у крові.Транспорт амінокислот через клітинні мембрани
Різна швидкість проникнення амінокислот через мембрани клітин, установлена за допомогою методу мічених атомів, свідчить про існування в організмі активної транспортної системи, що забезпечує перенос амінокислот як через зовнішню плазматичну мембрану, так і через систему внутрішньоклітинних мембран. Незважаючи на ретельні дослідження, проведені в різних лабораторіях, тонкі механізми функціонування активної системи транспорту амінокислот поки не розшифровані. Очевидно, таких систем існує трохи. Зокрема , А. Майстером запропонована оригінальна схема транспорту нейтральних амінокислот через плазматичну мембрану, що, очевидно, активна в ниркових канальцах, слизової оболонці кишківнику й ряді інших тканин. Сутність цієї гіпотези можна представити у вигляді схеми:
Ендопептидази: пепсин, ренин трипсин
Пепсин Одним з добре вивчених і основних протеолітичних ферментів травного тракту є пепсин. Його навність у шлунку було встановлено ще в 1783 р. Л. Спалланцани, хоча в кристалічному виді був отриманий тільки в 1930 р.
Пепсин виробляється в головних клітках слизової оболонки шлунку в неактивній формі - у вигляді пепсиногена. Перетворення пепсиногена в активний пепсин відбувається в шлунковому вмісті, однак молекулярний механізм цього перетворення в деталях ще не з'ясований. Найбільш імовірним уважається припущення, що цей процес є послідівним і протікає в кілька етапів у присутності соляної кислоти по механізму аутокаталитического дії самого пепсину. Молекулярна маса пепсиногену становить приблизно 40400, а пепсину - 32700, тому перетворення першого в другий пов'язане з відщіпленням пептидних фрагментів. Обидва ферменти можна порівняно легко одержати в кристалічному виді. Слід зазначити, що на відміну від інших протеиназ пепсин відрізняється високою стійкістю в сильнокислой середівищу й характеризується низьким значенням изоэлектрической крапки (рН < 1). Такі умови звичайно створюються в шлунковому вмісті, куди надходить соляна кислота, яка секретується парієтальними клітинами слизової оболонки; рн чистого шлункового соку коливається від 1,0 до 2,0. Це середовище є оптимальним для каталітичної дії пепсину. Є докази, що в шлунку людини окрім пепсиногену, імовірно, утворюється не тільки активний пепсин, а трохи близький за будовою пепсинів, включаючи пепсиноподібний фермент гастриксин, що має відмінний від пепсину оптимум рн дії, рівний 3,0.
Ренин. Фермент ренин виділений із соку четвертого відділу шлунка теляти в кристалічному виді. Він є також у шлунковому соку дітей грудного віку. По механізму й специфічності дії реннин сильно відрізняється від пепсину, тоді як за структурою близький до нього: так само складається з одного поліпептидного ланцюга з мол. масою 40000. Ізоелектрична крапка реннину дорівнює 4,5.
Три інші важливі ендопептидази: трипсини, химотрипсин і еластаза, а також одна екзопептидаза - карбоксипептидаза, що беруть участь надалі після дії пепсину в переварюванні білків, синтезуються в підшлунковій залозі. Всі вони виробляються в неактивній формі, у вигляді проферментів, і їхнє перетворення в активні ферменти відбувається в тонкій кишці, куди вони надходять із панкреатичним соком.
Трипсин. Трипсиноген і трипсин отримані в кристалічному виді, повністю розшифровані їхня первинна структура й відома молекулярний механізм перетворення проферменту в активний фермент. У досвідах іn vіtro перетворення трипсиногена в трипсин каталізують не тільки ентеропептидаза й сам трипсин, але й інші протеїнази й іони Са2+.
Активування трипсиногену хімічно виражається у відщепленні з N-кінця поліпептидного ланцюга 6 амінокислотних залишків (Вал-Асп- Асп-асп-асп-лиз) і відповідно в укороченні поліпептидного ланцюга
Варто підкреслити, що в цьому невеликому, здавалося б, хімічному процесі - відщеплення гексапептиду від попередника - укладене важливе біологічне значення, оскільки при цьому відбуваються формування активного центра й утворення тривимірної структури трипсину, а відомо що й білки біологічно активні тільки у своєї нативной тривимірної конформації. У тім, що трипсин, як і інші протеїнази, виробляється в підшлунковій залозі в неактивній формі, також є певний фізіологічний зміст, оскільки в противному випадку трипсин міг би володіти руйнучою протеолітичною дією не тільки на клітини самої залози, але й на інші ферменти, синтезовані в ній (амілаза, ліпаза й ін.). У той же час підшлункова залоза захищає себе ще одним механізмом - синтезом специфічного білка інгібітору панкреатичного трипсину.

Это важно.

Поиск

Реклама

Statistics

Нас смотрят

Ссылки.

Чат