Актуальная Медицина

Это важно.

Мы предлагаем удобный сервис для тех, кто хочет купить – продать: земельный участок, дом, квартиру, коммерческую или элитную недвижимость в Крыму. //crimearealestat.ucoz.ru/ Перепечатка материалов разрешена только при условии прямой гиперссылки //allmedicine.ucoz.com/

Statistics

Онлайн всього: 75

Гостей: 75

Користувачів: 0

Чат

13.Ферменти. Механізм дії каталізаторів. Загальні риси ферментів і неорганічних каталізаторів. Загальні риси ферментів і неорганічних каталізаторів. Відмінність ферментів від неорганічних каталізаторів. Будова ферментів

Ферменти (ензими) - біологічні каталізатори, що прискорюють хімічні реакції обміну речовин в організмі.
Каталіз - це процес зміни швидкості хімічної реакції під дією різних речовин - каталізаторів, що беруть участь у хімічному процесі, але до кінця реакції яка залишається хімічно незмінною
Механізм дії каталізаторів
Молекули вступають між собою в реакцію, якщо вони перебувають у т.зв. "активному" або "збудженому" стані, тобто мають певний запас потенційної енергії, який досить для подолання сил відштівхування або зчеплення між ними, тобто для подолання "енергетичного бар'єра".
Швидкість хімічної реакції можна збільшити 2-ма шляхами:
- збільшити число активних молекул, повідомивши певну додаткову кількість енергії, що називають "енергія активації". Активувати молекули можна шляхом нагрівання, підвищення тиску, опромінення й т.д.;
- зменшити висоту енергетичного бар'єра..
Сутність каталізу полягає в тім, що каталізатори знижують енергетичний бар'єр, тобто знижують рівень енергії активації реакції. Це справедливо як для неорганічних каталізаторів, так і для ферментів.
Відбувається це в такий спосіб.
При навності каталізатора взаємодія молекул відбувається в кілька етапів. Енергетичний бар'єр проміжних реакцій значно нижче енергетичного бар'єра вихідної реакції.
А+ В -------- АВ Для цієї реакції, яка не каталізується, енергетичний бар'єр F, енергія активації Е0.
При введенні каталізатора:
А + К ------ АК Енергетичний бар'єр F1, енергія активації Е1.
F1 < F; Е1 < Е0
АК + В ------- АВ + К Енергетичний бар'єр F2< F, енергія активації Е2 < Е0.
Більше того, F1 + F2 < F і Е1 + Е2 < Е0, тобто з енергетичної точки зору реакція, яка каталізується більше вигідна, ніж та , яка протікає без каталізаторів, тому що знижується енергія активації, отже хімічна реакція протікає швидше.
Так, енергія активації розкладання Н2О2 без каталізатора становить 75,6 кдж/моль, у присутності неорганічного каталізатора (колоїдної платини) - 48,14 кдж/моль і швидкість її збільшується в 2*104 разів.
Розглянуті закономірності неферментативного каталізу справедливі й для дії ферментів. Однак, ферментативний каталіз набагато більше інтенсивний. Так, у присутності ферменту каталази енергія активації розкладання Н2О2 знижується до 23,1 кДж, а швидкість реакції збільшується в 2*1011 разів.
Загальні риси ферментів і неорганічних каталізаторів:
1. Беруть участь у реакції й залишаються незмінними після завершення реакції (хоча в останні роки отримані дані, що деякі ферменти після реакції піддаються модифікації й навіть розпад);
2. Діють у малих кількостях (наприклад, 1 молекула ферменту ренину в шлунку теляти -106 молекул казеїну за 10 хв.);
3. Не зрушують хімічна рівновага реакції й не впливають на величину вільної енергії.
Відмінність ферментів від неорганічних каталізаторів
1. Ферменти мають більше високу каталітичну активність (вище в млн.раз);
2. Каталітична активність проявляється в дуже м'яких умовах (помірні температури 37-40С, нормальний тиск, близькі до нейтрального значення рН середовища (6,0-8,0). Наприклад, гідроліз білка в присутності неорганічних кислот і лугів протікає при 100С і вище протягом декількох десятків годин. При участі ферментів цей процес протікає за десятки хвилин при 30-40С;
3. Ферменти мають високу специфічність дії, тобто кожний фермент каталізує в основному тільки конкретну певну хімічну реакцію (наприклад, платина каталізує кілька десятків хімічних реакцій);
4. Активність ферментів у клітках строго контролюється й регулюється;
5. Не викликають яких-небудь побічних реакцій;
6. Розходження пов'язані з білковою природою ферментів (термолабильність, залежність від рн середівища, навність активаторів і інгібіторів і ін.).
Будова ферментів
До останнього часу вважалося, що абсолютьно всі ферменти є речовинами білкової природи. Але в 80-і роки була виявлена каталітична активність у деяких низькомолекулярних РНК. Ці ферменти назвали рибозимами. У цей час відомо понад 2000 ферментів, мають білкову природу й характеризуються всіма властивостями білків.
За будовою ферменти діляться на:
- прості або однокомпонентні;
- складні або двухкомпонентні(холоферменти).
Прості ферменти являють собою прості білки й при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти. До числа простих ферментів належать гідролітичні ферменти (пепсин, трипсин, уреаза й ін.).
Складні білки є складними білками й, крім, поліпептидних ланцюгів містять небілковий компонент (кофактор). До складних білок належить більшість ферментів.
Білкова частина двохкомпонентного ферменту називається апоферментом.
Кофактори можуть мати різну міцність зв'язку з апоферментом.
Якщо кофактор міцно зв'язаний з поліпептидним ланцюгом, він називається простетичною групою. Між простетичною групою й апоферментом існує ковалентний зв'язок.
Якщо кофактор легко відділяється від апоферменту й здатний до самостійного існування, то такий кофактор називається коферментом.
Між апоферментом і коферментом зв'язки слабкі - водневі, електростатичні й ін.
Хімічна природа кофакторів різноманітна. Роль кофакторів у двохкомпонентних ферментах грають:
1 - більшість вітамінів (Е, К, Q, В1, В2, В6, В12 і ін.);
2- сполуки нуклеотидної природи (НАД,НАДФ, АТФ, КоА, ФАД, ФМН), а також цілий ряд ін. з'єднань;
3 - ліполева кислота;
4 - багато двовалентних металів (Мg2+, Mn2+,Ca2+і ін.).
14.Активний центр ферментів.
Ферменти - високомолекулярні речовини, молекулярна вага яких досягає декількох млн. Молекули субстратів, взаємодіючих з ферментамі звичайно мають набагато менший розмір. Тому природно припустити, що із субстратом взаємодіє не вся молекула ферменту в цілому, а тільки якась її частина - так званий "активний центр" ферменту.
Активний центр ферменту - це частина його молекули, яка безпосередньо взаємодіє із субстратами, що бере участь в акті каталізу.
Активний центр ферменту формується на рівні третинної структури. Тому при денатурації, коли третинна структура порушується, фермент втрачає свою каталітичну активність !
Активний центр у свою чергу складається з:
- каталітичного центра, що здійснює хімічне перетворення субстрату;
- субстратного центра ("якірної" або контактної площадки), що забезпечує приєднання субстрату до ферменту, формування фермент-субстратного комплексу.
Чітку грань між каталітичним і субстратним центром провести можна не завжди - у деяких ферментів вони збігаються або перекриваються.
Крім активного центра, у молекулі ферменту існує так званий алостеричний центр. Це ділянка молекули ферменту, у результаті приєднання до якого певної низькомолекулярної речовини (ефектору), змінюється третинна структура ферменту. Це приводить до зміни конфігурації активного центра й, отже, до зміни активності ферменту. Це явище аллостеричної регуляції активності ферменту.
Багато ферментів є мультимерами (або олігомерами), тобто складаються із двох і більше субодиниць- протомерів (аналогічно четвертинній структурі білка).
Зв'язки між субодиницями, в основному, не ковалентні. Максимальну каталітичну активність фермент проявляє саме у вигляді мультимеру. Дисоціація на протомери різко знижує активність ферменту.
Ферменти – мультимери включають звичайно чітке число субодиниць (2-4), тобто є ди- і тетрамерами. Хоча відомі гекса- і октамери (6-8) і надзвичайно рідко зустрічаються тримери й пентамери (3-5).
Ферменты-мультимери можуть бути побудовані як з однакових, так і з різних субодиниць
Якщо ферменти-мультимери утворені із субодиниць різних типів, вони можуть існувати у вигляді декількох ізомерів. Множинні форми ферменту називають ізоферментами (ізоензимами або ізозимами).
Наприклад, фермент складається з 4 субодиниць типів А и Б. Він може утворити 5 ізомерів: АААА, АААБ, ААББ, АБББ, ББББ. Ці ізомерні ферменти є ізоферментами.
Ізоферменти каталізують ту саму хімічну реакцію, звичайно впливають на той самий субстрат, але відрізняються за деякими фізико-хімічними властивостями (молекулярна маса, амінокислотний склад, електрофоретична рухливість й ін.)
Особливу групу ферментів становлять так звані мультимерні комплекси. Це системи ферментів, які каталізують послідовні стадії перетворення в який-небудь субстрат. Такі системи характеризуються міцністю зв'язку й суворою просторовою організацією ферментів, яка забезпечує мінімальний шлях проходження субстрату й максимальну швидкість його перетворення.
Прикладом може служити мультиферментний комплекс, що здійснює окисне декарбоксилювання піровиноградної кислоти. Комплекс складається з 3-х видів ферментів (М.в. = 4 500 000).

15Механізм дії ферментів
Механізм дії ферментів полягає в наступному. При з'єднанні субстрат з ферментом утвориться нестійкий фермент субстратний комплекс. У ньому відбувається активація молекули субстрату за рахунок:
1. поляризації хімічних зв'язків у молекулі субстрат і перерозподіл електронної щільності;
2. деформації зв'язків, що утягують у реакцію;
3. зближення й необхідний взаємної орієнтації молекул субстрату (S).
Молекула субстрат фіксується в активному центрі ферменту в напруженій конфігурації, у деформованому стані, що приводить до ослаблення міцності хімічних зв'язків і знижує рівень енергетичного бар'єра, тобто субстрат активізується.
У процесі ферментативної реакції розрізняють 4 етапи:
1 - приєднання молекули субстрат до ферменту й утворення фермент-субстратного комплексу;
2 - зміна субстрату під дією ферменту, що робить його доступним для хімічної реакції, тобто активізація субстрату;
3 - хімічна реакція;
4 - відділення продуктів реакції від ферменту.
Це можна записати у вигляді схеми:
1 2 3 4
E + S ES ES* EP E + P
де: Е - фермент, S - субстрат, S* - активізований субстрат, Р - продукт реакції.
На 1-ому етапі до субстратному центру приєднується за допомогою слабких взаємодій та частина молекули субстрату, що не піддається хімічним перетворенням.
Для утворення фермент-субстратного комплексу (ES) необхідне дотримання трьох розумів, які й визначають високу специфічність дії ферменту.
Умови утворення фермент-субстратного комплексу:
1 - структурна відповідність між субстратом і активним центром ферменту. За вираженням Фішера сполуки повинні підходити один до одному, "як ключ до замку". Ця посута забезпечується на рівні третинної структури ферменту, тобто просторового розташування функціональних груп активного центра.
2 Електростатична відповідність активного центру ферменту й субстрату, яка обумовлена взаємодією протилежно заряджених груп.
3 Гнучкість третинної структури ферменту - "індукована відповідність". Відповідно до теорії змушеної або індукованої відповідності каталітично активна конфігурація молекули ферменту може виникати лише в момент приєднання субстрату в результаті його деформуючого впливу за принципом "рука-рукавичка".
Механізм дії однокомпонентних і двухкомпонентних ферментів аналогічний.
В утворенні фермент-субстратного комплексу в складних ферментів беруть субстрат апофермент і кофермент. При цьому субстратний центр розташовується звичайно на апоферменті, а кофермент приймає участь безпосередньо в акті хімічного перетворення субстрату. На останньому етапі реакції апофермент і кофермент виділяються в незмінному виді.
На 2 і 3 етапі перетворення молекули субстрату пов'язане з розривом і замиканням ковалентних зв'язків.
Після здійснення хімічних реакцій фермент переходить у вихідний стан і відбувається відділення продуктів реакції.

Это важно.

Поиск

Реклама

Statistics

Нас смотрят

Ссылки.

Чат