Актуальная Медицина

Это важно.

Мы предлагаем удобный сервис для тех, кто хочет купить – продать: земельный участок, дом, квартиру, коммерческую или элитную недвижимость в Крыму. //crimearealestat.ucoz.ru/ Перепечатка материалов разрешена только при условии прямой гиперссылки //allmedicine.ucoz.com/

Statistics

Онлайн всього: 67

Гостей: 67

Користувачів: 0

Чат

67.Вітамін В1 (тіамін, антиневричний)
Перший кристалічний вітамін, виділений Функом в 1912 р.
Хімічна структура: 2 кільця - пиримидінове й тіазолове, з'єднані метиленовим зв'язком

Тіамін (1 – в результаті заміщення атому гідрогену на ОР2О63- утворюється тіамінпірофосфат, 2 – місце приєднання субстрату (кетокислоти) до коферменту
Вітамін В1 добре розчинний у воді. Водяні розчини тіаміну в кислому середовищі витримують нагрівання до високих температур без зниження біологічної активності. У нейтральному й лужному середівищі (особливо) Вітамін. В1 швидко руйнується при нагріванні.
При окислюванні В1 утворить тіохром, що дає синю флюоресценцію при УФ-опромінюванні. На цій властивості тіаміну засноване його кількісне визначення.
Активна форма вітаміну В1 -тиамінпирофосфат (ТПФ),часто називаний тиамінфосфатом
Якщо вітамін В1 надходить із їжею у вигляді ТПФ, то пирофосфатна група відщеплюється від нього під дією кишкових пирофосфатаз.
Біологічна роль Експериментально доведено, що вітамін B1у формі ТПФ є складовою частини мінімум 5 ферментів, що беруть участь у проміжному обміні речовин. ТПФ входить до складу двох складних ферментних систем - пируват - та альфа - кетоглутарат дегідрогеназних комплексів, які каналізують окисне декарбоксилювання пировиноградної і альфа-кетоглутарової кислот. У складі транскетолази ТПФ бере участь у переносі глікоальдегидного радикалу від кетоцукрів на альдоцукрів ТПФ є коферментом пируватдекарбоксилази кліток дріжджів (при алкогольній ферментації) і дегідрогенази альфа-оксикетоглутарової кислоти.
Наведеними прикладами, найімовірніше , не обмежуються біологічні функції тіаміну. Зокрема , ТПФ бере участь в окисному декарбоксилюванні гліоксилової кислоти й альфа-кетокислот, шо утворяться при розпаді амінокислот з розгалудженим бічним ланцюгом; у рослинах ТПФ є есенціальним кофактором при синтезі валину й лейцину в складі ферменту ацетолактатсинтетази.
1. ТПФ бере участь у реакціях декарбоксилювання альфа-кетокислот;
2. ТПФ бере участь у розщепленні й синтезі альфа-оксикислот (наприклад, кетоцукрів), тобто в реакціях синтезу й розщеплення вуглець-вуглецевих зв'язків, що перебувають у безпосередній близькості до карбонільної групи.
Тіамін-залежні ферменти - пируватдекарбоксилаза й транскетолаза.
Авітаміноз і гіповітаміноз. До найбільш ранніх симптомів авітамінозу В1 належать порушення моторної й секреторної функцій травного тракту: втрата апетиту, уповільнення перистальтики (атонія) кишківнику, а також зміни психіки, що полягають у втраті пам'яті на недавні події, схильності до галюцинацій; відзначаються зміни діяльності серцево-судинної системи: задишка, серцебиття, болю в області серця. При подальшому розвитку авітамінозу виявляються симптоми ураження периферичної нервової системи (дегенеративні зміни нервових закінчень і провідних пучків), що виражаються в розладі чутливості, відчутті поколювання, оніміння й болючості за ходом нервів. Ці ураження завершуються контрактурами, атрофією й паралічами нижніх, а потім і верхніх кінцівок. У цей же період розвиваються явища серцевої недостатності (тахікардія, болі в області серця). Біохімічні порушення при авітамінозі В1 проявляються розвитком негативного азотистого балансу, виділенням у підвищених кількостях із сечею амінокислот і креатину, нагромадженням у крові й тканинах альфа-кетокислот, а також пентозоцукрів. Зміст тіаміну й ТПФ у серцевому м'язі й печінці у хворих бері-бері в 5-6 разів нижче норми.
Хвороба бері-бері, порушення функцій травного тракту, зміни психіки, зміни діяльності серцево-судинної діяльності, розвиток негативного азотистого балансу й т.д.
Джерела: рослинні продукти, м'ясо, риба, молоко, бобові рослини - квасоля, горох, соя й ін.
Добова потреба: 1,2-2,2 мг.

68.Вітамін В2 (рибофлавін, вітамін росту)
Крім самого рибофлавіну в природних джерелах утримуються його коферментні похідні: флавинмононуклеотид (ФМН) і флавинадениндинуклеотид (ФАД). Ці коферментні форми вітаміну В2 кількісно переважають у більшості тваринних і рослинних тканин, а також у клітинах мікроорганізмів.
Залежно від джерела одержання вітамін В2 називали по різному: лактофлавин (з молока), гепафлавин (з печінки), вердофлавин (з рослин), овофлавин (з яєчного білка).
Хімічна структура: в основі молекули рибофлавіну лежить гетероциклічна сполука - ізоалоксазин (сполучення бензольного, пиразинового й пиримидинового кілець), до якого в положенні 9 приєднаний пятиатомний спирт рибитол. Хімічний синтез рибофлавіну здійснений в 1935 р. Р.Кунем.
Розчини вітаміну В2 мають оранжево-жовте фарбування й характеризуються жовто-зеленою флюоресценцією.
Жовтий колір властивий окисленій формі препарату. Рибофлавін у відновленій формі - безбарвний.
В2 добре розчинний у воді, стійкий у кислих розчинах,легко руйнується в нейтральних і лужних розчинах. В2 чутливий до видимого й УФ-опроміненню, легко піддається оборотному відновленню, приєднучи Н2 за місцем подвійного зв'язку й перетворюючись у безбарвну лейкоформу. Це властивість вітаміну В2 легко окислятися й відновлюватися лежить в основі його біологічної дії в клітинному метаболізмі.
Авітаміноз і гіповітаміноз: зупинка росту, випадання волосся, запальні процеси слизової оболонки язику, губ і т.д. Крім того, загальна м'язова слабість і слабість серцевого м'яза; помутніння кришталика (катаракта).
Біологічна роль:
1. Входить до складу флавінових коферментів ФАД, ФМН, які є простетичними групамі флавопротеїнів;
2. Бере участь у складі ферментів при прямому окислюванні вихідного субстрату за участю О2, тобто дегідруванні. До коферментів цієї групи належать оксидази L- і D-амінокислот;
3. У складі флавопротеїнів здійснюють перенос електронов від відновлених піридінових коферментів.. Рибофлавін входить до складу флавінових коферментів, зокрема ФМН і ФАД , що є у свою чергу простетичними групами ферментів ряду інших складних білків - флавопротеїнів. Деякі флавопротеїни на додаток до ФМН або ФАД містять ще міцно зв'язані неорганічні іони, зокрема залізо або молібден, наділені здатністю каталізувати транспорт електронів. Розрізняють 2 типи хімічних реакцій, які каталізуються цими ферментами.
До першого належать реакції, у яких фермент здійснює пряме окислювання за участю кисню, тобто дегідрування (відщеплення електронів і протонів) вихідного субстрату або проміжного метаболіту. До ферментів цієї групи належать оксидази L- і D-амінокислот, гліциноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза й ін. Друга група реакцій, які каталізуються флавопротеїнами, характеризується переносом електронів і протонвв не від вихідного субстрату, а від відновлених піридинових коферментів. Ферменти цієї групи відіграють голівну роль у біологічному окислюванні. У каталітичному циклі изоалоксазиновий залишок ФАД або ФМН піддається оборотному відновленню із приєднанням електронів і атомів водню до N1 і N10. ФМН і ФАД міцно зв'язуються з білковим компонентом, іноді навіть ковалентно, як, наприклад, у молекулі сукцинатдегідрогенази.
ФМН синтезується в організмі тварин з вільного рибофлавіну й АТФ при участі специфічного ферменту рибофлавинкінази:

Утворення ФАД у тканинах також протікає при участі специфічного АТФ-залежить ферменту ФМН-аденилилтрансферази. Вихідною речовиною для синтезу є ФМН:

Рибофлавін досить широко розповсюджений у природі. Він утримується майже у всіх тваринних тканинах і рослинах; порівняно високі концентрації його виявлені в дріжджах. З харчових продуктів рибофлавіном багатий хліб (з борошна грубого помолу), насіння злаків, яйця, молоко, м'ясо, свіжі овочі й ін.; у молоці він утримується у вільному стані, а в печінці й нирках тварин міцно пов'язаний з білкамі в складі ФАД і ФМН. З організму людини й тварин рибофлавін виділяється із сечею у вільному виді. Добова потреба дорослої людини в рибофлавіну становить 1,7 мг, у літньому віці й при важкій фізичній роботі ця потреба зростає.

69.Вітамін В6 (пиридоксин, антидермічний)

Відкритий в 1934 р. П. Дьерди. Уперше виділений із дріжджів і печінки.
Хімічна структура. Вітамін В6 є похідним 3-оксипиридину. Терміном "вітамін В6" за рекомендацією Міжнародної комісії з номенклатури біологічної хімії, позначають всі три похідні 3-оксипиридину, що володіють однаковою вітамінною активністю: пиридоксин (пиридоксол), пиридоксаль і пиридоксамін.

В6 добре розчинний у воді й етанолі. Водяні розчини досить стійкі стосовно кислот і лугів, але чутливі до світла в нейтральній зоні рН
Фосфорилювання пиридоксаля й пиридоксаміну є ферментативною реакцією, що протікає при участі специфічних кіназ. Синтез пиридоксальфосфату, наприклад, каталізує пиридоксалькіназа, що найбільш активна у тканині мозку. Цю реакцію можна представити наступним рівнянням:

Біологічна роль
Пиридоксамінфосфат як кофермент функціонує в реакціях перетворення карбонільних з'єднань, наприклад у реакціях утворення 3,6-дидезоксигексоз, що входять в антигени, локалізовані на поверхні бактеріальних клітин.

Активною його формою є піридоксальфосфат. Він входить до складу ферментів, які каталізують перетворення амінокислот. Дуже важливою групою цих ферментів є трансамінази, які здійснюють реакції обміну аміногрупою між амінокислотою і кетокислотою, наприклад:

глутамінова щавелевооцтова a-кетоглутарова аспарагінова

кислота кислота кислота кислота

Реакції трансамінування займають центральне місце в обміні амінокислот в організмі. Піридоксин є також коферментом реакцій дезамінування і декарбоксилювання, зокрема при перетворенні глутамінової кислоти в медіатор нервової системи γ-аміномасляну кислоту, біосинтезу гему.
Біохімічні функції піридоксальфосфату:
1. транспортна - участь у процесі активного переносу деяких амінокислот через клітинні мембрани;
2. каталітична - участь як кофермент у широкому колі ферментативних реакцій (переамінирование, декарбоксилювання, рацемізація амінокислот і ін.);
3. функція регулятору швидкості обороту пиридоксалевих ферментів - подовження часу напіврозпаду в тканинах деяких пиридоксальних апоферментів при їхньому насиченні пиридоксальфосфатом, щопідвищує стійкість апоферментів до теплової денатурації й дії специфічних протеїназ.
Відомо більше 20 пиридоксалевих ферментів, які каналізують ключові реакції азотистого метаболізму у всіх живих організмах. Так доведено, що пиридоксальфосфат є простетичною групою амінотрансфераз, які каналізують зворотній перенос аміногруппи (NH2-групи) від амінокислот на альфа-кетокислоту, і декарбоксилаз амінокислот, що здійснюють необоротнє відщіплення С2 від карбоксильної групи амінокислот з утворенням біогенних амінів. Установлена коферментна роль пиридоксальфосфату у ферментативних реакціях неокислювального дезамінування серину й треоніну, окислювання триптофану, кинуренину, перетворення сірковмістких амінокислот, взаємоперетворення серину й гліцину а також у синтезі альфа-амінолевулінової кислоти, що є попередником молекули гема гемоглобіну, та ін
Піридоксин належить до вітамінів, коферментна роль яких вивчена найбільше докладно. В останні роки число знову відкритих пиридоксалевих ферментів швидко збільшувалося. Так, для дії глікогенфо-форилази істотною виявилася фосфорильна, а не альдегідна група пиридоксальфосфату. Внаслідок широкої участі пиридоксальфосфата в процесах обміну при недостатності вітаміну В6 відзначаються різноманітні порушення метаболізму амінокислот.
Авітамінози гіповітаміноз. У людини недостатність вітаміну В6 проявляється в пригніченні вироблення еритроцитів, дерматиті, запальних процесах шкіри, уповільненні росту тварин, порушенні обміну триптофану.
З біохімічних порушень при недостатності вітаміну В6 слід зазначити гомоцистинурію й цистатіонинурію, а також порушення обміну триптофану, що виражаються в підвищенні екскреції із сечею ксантуренової кислоти й зниженні кількості екскретуємої кінуренової кислоти
Вітамін В6 широко розповсюджений у продуктах рослинного й тваринного походження. Основними джереламі вітаміну В6 для людини служать хліб, горох, квасоля, картопля, м'ясо, нирки, печінка й ін. У багатьох продуктах тваринного походження пиридоксин хімічно пов'язаний з білком, але в травному тракті під дією ферментів Він легко звільняється. Добова потреба в пиридоксині для людини точно не встановлена, оскільки Він синтезується мікрофлорою кишківнику в кількостях, частково покриваючі потреби в ньому організму. Непрямі розрахунки показують, що доросла людина повина одержувати за добу близько 2 мг вітаміни В6.

70 Кобаламіни - групова назва з'єднань, що володіють В12-вітамінною активністю.
В12-Хімічна структура. Центральною частиною молекули вітаміну В12 є циклічна система, що нагадує за структурою порфирини (відрізняються від них тим, що два пирольних кільця щільно сконденсовані один з одним, а не з'єднані через метиленовий місток). Під площиною кільця, у центрі якого перебуває приєднаний до кобальту залишок 5-дезоксиаденозина.
У молекулі вітаміну В12 центральний атом кобальту з'єднаний з атомамі азоту чотирьма відновленими пиррольними кільцями, що утворюють порфириноподібне ядро, і з атомом азоту 5,6-диметил-бензимидазолу . Кобальтвмістка частина молекули вітаміну являє собою планарну (площинну) фігуру; стосовно неї перпендикулярно розташований нуклеотидний ліганд, що, крім 5,6-диметилбензимидазолу, містить рибозу й залишок фосфату в 3-го атома вуглецю. Вся структура одержала назву "кобаламін". Були отримані похідні вітаміну В12, що містять ОН-групу (оксикобаламін), хлор (хлоркобаламін), Н2О (аквакобаламін) і азотисту кислоту (нитрито-кобаламін). Із природних джерел були виділені, крім того, аналоги В12, які замість 5,6-диметилбензимидазолу містить 5-окси-бензимидазол, або аденин, 2-метиладенин, гіпоксантин і метилгипоксантин. Всі вони мали меншу біологічну активність, ніж кобаламін. Звичайно вітамін В12 виділяють із мікробної маси, використівуючи розчини, що містять іони ціаніду, які виконуть роль 6-го ліганду кобальту. Однак цианокобаламін метаболічно неактивний. До складу В12-коферментів замість CN входить залишок 5-дезоксиаденозина або метильна група.

В12 каталізує ряд перетворень типу:

де Х - може бути –СН(NH2)СООН, -COSKoA, -ОН, -СН3. Перенос може здійснюватись всередині однієї молекули (ізомеризація), або міжмолекулярно. Оскільки в реакціях бере участь атом водню, то їх можна розглядати як окисно-відновні. Ці перетворення не мають аналогів в класичній органічній хімії. Про їх механізм немає чітких уявлень.

У ссавців відомі дві реакції, в яких бере участь В12. Перша з них – це перетворення гомоцистеїну в метіонін, який є головним донором метильних груп для синтезу фізіологічно активних сполук, азотистих основ
Друга - перетворення метилмалонової кислоти, яка є продуктом розщеплення амінокислот з розгалуженим ланцюгом, в янтарну (в формі -SКоА-похідних):

Авітаміноз В12
Недолік вітаміну В12 приводить до розвитку злоякісної анемії, порушенню діяльності ЦНС і різкому зниженню кислотності шлункового соку.
У людини й тварин недостатність вітаміну В12 призводить до розвитку злоякісної макроцитарної, мегалобластичної анемії. Крім змін кровотворної функції, для авітамінозу В12 специфічні також порушення діяльності нервової системи й різке зниження кислотності шлункового соку. Виявилося, що для активного процесу усмоктування вітаміну В12 у тонкій кишці обов'язковою умовою є навність у шлунковому соку особливого білка - гастромукопротеїну, що одержав назву внутрішнього фактора Касла, що специфічно зв'язує вітамін В12 в особливий складний комплекс. Точна роль цього фактора в усмоктуванні В12 не з'ясована. Припускають, що в пов'язаному із цим фактором комплексі вітамін В12 надходить у клітини слизової оболонки клубової кишки, потім повільно переходить у кров портальної системи, а внутрішній фактор піддається гідролізу (розпаду). Варто вказати, що В12 надходить у кров портальної системи не у вільному стані, а в комплексі із двома білками, що одержали назва транскобаламінів І й ІІ, один із яких виконує функцію депо В12 (І), оскільки він більш міцно зв'язується з вітаміном В12. Тому із синтезу внутрішнього фактора в слизовій оболонці шлунка приводить до розвитку авітамінозу В12 навіть при навності в їжі достатньої кількості кобаламіна. У з випадках вітамін з лікувальною метою звичайно вводять парентерально або з їжею, але в сполученні з нейтралізованим шлунковим соком, у якому втримується внутрішній фактор. Подібний метод лікування ефективний при пернициозної анемії. Це вказує на існування певного зв'язку між розвитком злоякісної анемії в людини й порушенням функцій шлунка. Можна, імовірно, затверджувати, що перниціозна анемія, хоча і є наслідком авітамінозу В12, але розвивається на тлі органічних ураженнях шлунка, що приводять до порушення синтезу в клітках слизової оболонки шлунка внутрішнього фактора Касла, або після тотального видалення шлунка хірургічним шляхом.
Вітамін В12 використається в клініці для лікування не тільки пернициозної анемії, але й інших її форм - мегалобластичних анемій з неврологічними порушеннями, які звичайно не піддаються лікуванню іншими вітамінами, зокрема фолієвої кислотою.
Для активного процесу всмоктування вітаміну В12 у тонкому кишківнику обов'язковою умовою є навність у шлунковому соку внутрішнього фактору Касла (особливого білка - гастромукопротеїну), що специфічно зв'язує вітамін В12 в особливий складний комплекс і в такому виді всмоктується в кишківнику.
Біологічна роль. Виявлено ферментні системи до складу яких у вигляді простетичної групи входять кобаломидні коферменти
Хімічні реакції, у яких вітамін В12 бере участь як кофермент, умовно ділять на дві групи. До першої групи належать реакції трансметилювання у яких метилкобаламін виконує роль проміжного переносника метильной групи (реакції синтезу метіоніну й ацетату).

Друга група реакцій при участі В12-коферментів полягає в переносі водню в реакціях ізомеризації.

Джерела: м'ясо, яловичина печінка, нирки, риба, молоко, яйця. Головним місцем нагромадження вітаміну В12 в організмі людини є печінка, у якій утримується до декількох мг вітаміну.
Вітамін В12 є єдиним вітаміном, синтез якого здійснюється винятково мікроорганізмамі.
Синтезується кишковою мікрофлорою!
Сутова потреба 0,003 мг.

Это важно.

Поиск

Реклама

Statistics

Нас смотрят

Ссылки.

Чат