Актуальная Медицина

Это важно.

Мы предлагаем удобный сервис для тех, кто хочет купить – продать: земельный участок, дом, квартиру, коммерческую или элитную недвижимость в Крыму. //crimearealestat.ucoz.ru/ Перепечатка материалов разрешена только при условии прямой гиперссылки //allmedicine.ucoz.com/

Statistics

Онлайн всього: 48

Гостей: 48

Користувачів: 0

Чат

16. Специфічність ферментів. Кінетика ферментативних реакцій

Здатність ферменту каталізувати певний тип реакції називають специфічністю.
Специфічність буває трьох видів:
1. - відносна або групова специфічність - фермент діє на певний вид хімічного зв'язку (наприклад, фермент пепсин розщеплює пептидну зв'язок);
2. - абсолютна специфічність - фермент діє тільки на один строго певний субстрат (наприклад, фермент уреаза розщеплює амідну зв'язок тільки в сечовині);
3. - стехиометрична специфічність - фермент діє тільки на один зі стереоізомерів (наприклад, фермент глюкозидаза зброжує (процес зброжування) тільки D-глюкозу, але не діє на L-глюкозу).
Специфічність ферменту забезпечує впорядкованість протікання реакцій обміну речовин.
Кінетика ферментативних реакцій
Швидкість ферментативних реакцій залежить від наступних основних факторів:
1. концентрації ферменту;
2. концентрації субстрату;
3. температури;
4. рн середівища;
5. присутності активаторів;
6. присутності інгібіторів.
Концентрація ферменту
Між швидкістю ферментативної реакції й концентрацією ферменту є прямопропорциональна зв'язок.
Концентрація субстрату
Для ферментативних реакцій характерне явище насичення ферменту субстратом. Полягає воно в тому, що при збільшенні концентрації S швидкість спочатку збільшується,потім досягає максимального значення, та при деякій концентрації субстрату залишається постійної.
Залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату може бути описана рівнянням:
V = Vmax/(1+ Kм/[S]),
де: Км - константа Михаеліса, що відповідає концентрації субстрату, при якій швидкість реакції дорівнює 1/2 Vmax.
Км [S]
Температура.
В інтервалі температур від 0 до 45-50 C з залежність швидкості реакції підкоряється правилу Вант-Гоффа (при збільшенні температури на кожні 10С - швидкість реакції збільшується в 2-4 рази). Температура при якій фермент найбільш активний, називають оптимумом дії ферменту. Температурний оптимум дії більшості ферментів теплокровних тварин - 37-40C, рослинних ферментів - 50-60С.
рН середовища
Вплив зміни рН середовища на молекулу ферменту полягає в іонізації кислотних і основних груп активного центра, що позначається на електростатичній відповідності між ферментом і субстратом і їхньою здатністю формувати фермент-субстратний комплекс. Значення рН при якому фермент має найбільшу активність називають рН оптимумом дії ферменту. Для деяких ферментів він різко виражений, для інших межа рН більш широка. рН оптимум дії більшості ферментів лежить в області фізіологічних значень ( 6,0-8,0).
17Активування ферментів. Інгібурування ферментів.
Активатори - збільшують швидкість ферментативних реакцій.
Активаторамі можуть бути речовини різної хімічної природи. Наприклад, пепсин активується НСІ, панкреатична ліпаза - жовчними кислотамі, амілаза слини - NaCІ
Найбільше часто активаторами ферментів є іони двовалентних і іноді одновалентних металів.
Механізм дії, що активує, може бути різним:
1. сприяє приєднанню субстрату до активного центра ферменту й утворенню ES-комплексу;
2. забезпечує приєднання коферменту до апоферменту;
3. алостеричні активатори - сприяють утворенню більше вигідної просторової конфігурації активного центра;
4. активація частковим протеолізом і ін.

Інгібірування
Інгібітори - речовини, що сповільнюють хімічну реакцію. Інгібітори ферментів також мають різну природу й різний механізм дії.
Основні види інгібіторів:
1 - антиферменти - речовини білкової природи, утворять комплекси, які важко дисоціюють з ферментамі (наприклад, інгібітори протеаз у рослинній сировині);
2 - неспецифічні інгібітори - група інгібіторів, що викликають денатурацію білкової молекули ферменту (кислоти, лугу, солі важких металів). До цього виду інгибування можна віднести також нагрівання, впливи випромінювання та інші фізичні фактори, що викликають інактивацію ферментів. Це неспецифічне інгібірування.
3 - інгібітори, здатні специфічно зв'язувати ту або іншу функціональну групу в молекулі ферменту, знижуючи її активність;
4 - аллостеричне інгибірування.
Типи інгибування
Розрізняють зворотнє й незворотнє інгібірування.
Незворотнім називають інгібірування, що викликає стійкі зміни ферменту (наприклад, денатурація).
При зворотньому інгібіруванню фермент здатний відновити свою активність.
Зворотнє інгібірування ділиться на конкурентне й неконкурентне.
Конкурентне інгибірування викликають речовини, що мають структурну подібність із субстратом. Тобто інгібітор у результаті структурної відповідності із субстратом реагує з активним центром ферменту, утворюючи фермент-інгібіторний комплекс (EІ). Це інгібірування зворотнє. Неактивний EІ-комплекс здатний до дисоціації. Субстрат і інгібітор конкурує за зв'язування активного центру ферменту. При високій концентрації субстрату він відсторонює інгібітор і ступінь гальмування реакції зменшується.
З конкурентним інгибіруванням зв'язане лікування бактеріальних інфекцій за допомогою сульфаніламідних препаратів. Вони мають структурну подібність із р-амінобензойної кислоти, що використається бактеріями для синтезу фолієвої кислоти - фактора їхнього росту. Тобто гальмування синтезу фолієвой кислоти в присутності сульфаніламідів обумовлює бактериостатичний ефект останніх.
Неконкурентне інгібірування викликають речовини, які не мають структурної подібності із субстратом. Вони можуть приєднуватися до різних частин молекули ферменту, викликаючи блокування окремих функціональних груп або іонов металу в молекулі ферменту, перешкоджаючи утворенню ES-комплексу.
Різновидом неконкурентного інгібірування є алостеричне інгібірування. У цьому випадку інгібітор з'єднується з алостеричним центром ферменту, змінюючи структуру його активного центра. Алостеричне інгібірування звортнє
Перетворення певної речовини в організмі звичайно здійснюється в декілька стадій, причому продукт перетворення однієї стадії стає субстратом іншої. Узгоджена дія такого ланцюга перетворень, тонка і економна регуляція його інтенсивності, здійснюється завдяки алостеричним регуляторним ферментам. Вони, звичайно, займають ключове місце в ланцюгу перетворень, завдяки чому від їх активності залежить не одна чи дві ланки ланцюгу, а весь багатоетапний процес. Регуляція їх здійснюється шляхом приєднання до алостеричного центру ферменту речовини - регулятора, що приводить до зміни просторової форми фермента. Інгібітори алостеричних ферментів звичайно є кінцевими продуктами процесу. Таким чином, накопичення кінцевого продукту приводить до зупинки перших стадій його утворення, чим досягається економне використання субстратів і енергії. Отже, алостеричне гальмування здійснюється за принципом негативного оберненого зв’язку. Алостеричними активаторами виступають субстрат або попередники субстрату ланцюга перетворень, тобто алостерична регуляція здійснюється за принципом позитивного прямого зв’язку:

Взаємодія цих двох систем регуляції ключових ферментів забезпечує точно збалансований регуляторний механізм дії, конкретні приклади якого ми розглянемо при вивченні обміну речовин.
Звичайно алостеричні ферменти складаються з кількох субодиниць. При дії активатора зростає їх кооперативність взаємодії і спорідненість до субстрату. Алостеричні інгібітори спричиняють утворення малоактивної форми ферменту.

Это важно.

Поиск

Реклама

Statistics

Нас смотрят

Ссылки.

Чат