Актуальная Медицина

Это важно.

Мы предлагаем удобный сервис для тех, кто хочет купить – продать: земельный участок, дом, квартиру, коммерческую или элитную недвижимость в Крыму. //crimearealestat.ucoz.ru/ Перепечатка материалов разрешена только при условии прямой гиперссылки //allmedicine.ucoz.com/

Statistics

Онлайн всього: 68

Гостей: 68

Користувачів: 0

Чат

23. Структурні білки. Скорочувальні білки. Транспортні білки. Захисні білки
Структурні білки Колаген є у всіх багатоклітинних організмах, крім рослин. У людини на його долю припадає біля 5 % маси тіла і третина маси всіх білків організму. Це позаклітинний білок з унікальними властивостями. Його молекула витримує навантаження, вага якого в десятки тисяч разів більша від ваги білкової молекули. Тобто ці молекули міцніші, ніж сталевий дріт. Колаген бере участь у формуванні організму. Він визначає напрямок і швидкість росту клітинних елементів у організмі під час його росту і зберігає та підтримує набуту форму протягом життя.
Колаген має особливу структуру, яка не зустрічається в інших білках. В його поліпептидному ланцюгу майже кожний третій залишок - це гліцин. Також багато проліну і оксипроліну (останній не зустрічається більше ні в яких білках). В колагені також міститься лізин та його модифікація оксилізин:

Первинну структуру цього білка можна записати так: - (-глі-Х-У-)n -, де Х - найчастіше пролін, а У - оксипролін. Ланцюг колагену закручується в спіраль, на кожен виток якої припадає три амінокислотних залишки. Таку спіраль називають малою. Мала спіраль скручується у велику, на виток якої припадає 30 амінокислотних залишків. Три великі паралельні спіралі утворюють суперспіраль, в якій вони щільно упаковані одна відносно одної навколо спільної осі.
Паралельні ланцюги з’єднуються між собою водневими зв’язками і хімічно модифікованими залишками лізину. Кінці поліпептидних ланцюгів відрізняються складом від основної частини, вони не спіралізовані, тому молекула нагадує за формою гантель з витягнутою центральною частиною і кулястими кінцями.
Молекули укладаються в пучки із зміщеними ступінчасто головками ("голова до хвосту") вздовж фібрили Між молекулами також утворюються міцні поперечні зшивки. Завдяки цим зшивкам і скрученості спіралі фібрили колагену деформуються. Оксилізин, як складник колагену, може сполучатись із залишками вуглеводів (гексоз). За рахунок оксипроліну на поверхні колагену фіксуються молекули води, які утворюють тримірний каркас. Фібрили об’єднуються у волокна, які укладаються по-різному в різних тканинах і у різних організмів. При старінні організму кількість поперечних зшивок, а отже, і жорсткість структури колагену, зростає. Це погіршує якість сполучної тканини, наприклад, робить більш ламкими кістки, менш прозорою рогівку ока.
При кип’ятінні м’язової тканини (м’яса) частина пептидних зв’язків у колагені піддається гідролізу. При цьому утворюється суміш пептидів, що називається желатином. Тривалість приготування м’ясних страв визначається умовами руйнування волокон колагену
Скорочувальні білки. Вони формуються у фібрилярні структури, однак, основою їх будови є глобулярні молекули, розташовані вздовж нитчастої структури. Надходження енергії від енергопостачальних систем клітини приводить до зміни конформації молекул і зміни їх взаємного розташування, що проявляється у різноманітних рухах. Найкраще вивчені скорочувальні комплекси м’язових клітин. Вони складаються з білків двох типів - актину і міозину Актинові волокна побудовані так: глобулярні субодиниці (G-актин) укладаються поздовжньо у фібрилярну молекулу (F-актин). Дві такі молекули обвиваються одна навколо одної і утворюють тонкі нитки. G-актин містить досить багато проліну, 7 залишків цистеїну і рідкісну амінокислоту N-метиллізин. Субодиниці актину мають багато активних ділянок, які в стані розслаблення заблоковані спеціальними білками.
Молекули міозину мають дуже довгі "хвости", утворені двома поліпептидними ланцюгами, сплетеними між собою. Кінці цих ланцюгів сплітаються між собою і приєднують чотири невеликі глобулярні субодиниці, утворюючи “головку" молекули. В цій зоні розташована ділянка, яка здатна прикріпляти і розщеплювати молекулу АТФ для забезпечення енергією процесу скорочення. Відкриття цієї функції міозину, здійснене В. О. Енгельгардтом і М. М. Любімовою (1939 p.) було надзвичайно важливим для розуміння механізму м"язевого скорочення і енергетики біологічних процесів взагалі. Чисельні молекули міозину укладаються у товсті нитки, розташовуючись в них "хвіст" до "хвоста", причому їх "головки" утворюють вирости, спрямовані як вістря стріл в різні боки від центра нитки.
В м’язових фібрилах товсті і тонкі нитки укладені паралельно. В розслабленому стані вони не контактують між собою. Під дією рухового імпульсу в м’язовій клітині вивільнюються йони Са2+, які знаходились у зв’язаному стані. Активні ділянки актину у стані розслаблення блоковані певними білками. Іони Са2+, приєднуючись до цих білків, вивільняють активні ділянки актину. Іони Са2+ сприяють також розпаду АТФ і вивільненню продуктів розпаду в "головках" міозину. За рахунок енергії розпаду АТФ активовані ділянки актину і міозину з’єднуються. Контакт утворюється перпендикулярно до напряму фібрили, однак конформація білків в зоні контакту змінюється і утворений місток повертається на 45° з втягуванням актинової нитки між міозинові. При цьому посилюється спіральне скручування молекул і вкорочується фібрила. Далі до міозинової “головки” наближається нова активна ділянка актину. Таким чином, може утворитись новий контакт, тобто відбудеться дальше скорочення фібрили. Після припинення імпульсу йони Са2+ знову зв’язуються в депо, на що також затрачається енергія АТФ. Зв’язки між актином і міозином у відсутність Са2+ порушуються і м’яз розслаблюється.
Транспортні білки утворюють комплекси з речовинами, які вони транспортують між тканинами або через мембрану. Ця функція та її регуляція найдосконаліше вивчена для дихальних білків - переносників кисню. Дихальні білки поширені починаючи від дріжджів і до вищих хребетних. В клубеньках бобових також знайдений дихальний білок. Всі вони зворотньо приєднують молекули кисню (зв’язують його при високому вмісті в .середовищі і віддають при пониженому). Дихальні білки містять йон заліза, рідше міді (молюски і більшість членистоногих), який бере участь у зв’язуванні кисню. Гемоглобіни і міоглобіни містять залізо (Fe2+) у складі небілкової частини – гему. Гем – це плоска система, яка складається з порфіринового кільця, утвореного чотирма пірольними гетероциклами, що містять замісники, та з’єднані між собою через метинові зшивки, і йону заліза:
Захисні білки – антитіла відіграють важливу роль в захисті організму від чужерідних речовин і клітин. Антитіла - це імуноглобуліни, які виробляються клітинами імунної системи лімфоцитами і входять до складу сироватки крові та інших позаклітинних рідин, а також поверхні деяких клітин, наприклад, лімфоцитів. Організм виробляє антитіла на чужерідні білки, полісахариди, інші речовини, наприклад, нітрофенол, на ракові клітини, пилок рослин тощо. Антитіла проявляють високу специфічність до свого антигена.
Молекула імуноглобулІну вивчена досить детально. Її будову з’ясували в 1961 p. Дж. Едельман і P. Портер, за що в 1972 p. були нагороджені Нобелівською премією. Молекула кожного імуноглобуліну представляє собою тетрамер, утворений чотирма попарно ідентичними ланцюгами - двома важкими (Н) і двома легкими (L), з’єднаними між собою дисульфідними містками. В обох типах ланцюгів є ділянки двох типів : константні (С), які мають однакову послідовність у різних імуноглобулінів, і варіабельні (V), послідовність яких істотно відрізняється

Это важно.

Поиск

Реклама

Statistics

Нас смотрят

Ссылки.

Чат