Актуальная Медицина

Это важно.

Мы предлагаем удобный сервис для тех, кто хочет купить – продать: земельный участок, дом, квартиру, коммерческую или элитную недвижимость в Крыму. //crimearealestat.ucoz.ru/ Перепечатка материалов разрешена только при условии прямой гиперссылки //allmedicine.ucoz.com/

Statistics

Онлайн всього: 26

Гостей: 26

Користувачів: 0

Чат

10Хімія складних білків.Флавопротеїни. Нуклеопротеїни
Флавопротеїни містять міцно пов'язані з білком простетичні групи, представлені ізоаллоксазиновими похідними - окисленими флавінмононуклеотидом (ФМН) і флавінадениндинуклеотидом (ФАД). Флавопротеїни входять до складу оксидоредуктаз - ферментів, які окислювально-відновні реакції в клітині. Деякі флавопротеїни містять іони металів. Типовими представниками флавопротеїнов, що містять також негемовое залізо, є ксантиноксидаза, альдегідоксидаза, СДГ, дигідрооротатдегідрогеназа, ацилкоа-дегідрогеназа й транспортуючий електрони флавопротеїн. На частку двох останніх діводиться до 80% мітохондріальних флавопротеїнов, що виконуть важливу роль у біоенергетиці клітини Негемовое залізо зв'язується з білковим компонентом, що відрізняється від гемвмістких хромопротеїнов. Залізо ковалентно пов'язане з атомом сірки цистеїнового залишку в молекулі білку. При кислотному гідролізі такого білку звільняється залізо й H2S. Незважаючи на структурні відмінності від цитохромів, негемові флавопротеїни виконуть аналогічну функцію в транспорті електронів завдяки здатності переходити з окисленого у відновлений стан.
Нуклеопротеїни складаються з білків і нуклеїнових кислот. Останні розглядаються як простетичні групи. У природі виявлено 2 типи нуклеопротеїнов, що відрізняються один від одного за складом, розмірам і фізико-хімічним властивостям,- дезоксирибонуклеопротеїни (ДНП) і рибонуклеопротеїни (РНП). Назви нуклеопротеїнів відбивають тільки природу вуглеводного компонента (пентози), що входить до складу нуклеїнових кислот. У РНП вуглевод представлений рибозою, у ДНП - дезоксирибозой. Термін "нуклеопротеїни" пов'язаний з назвою ядра клітини, однак ДНП і РНП утримуються й в інших субклітинних структурах. Отже, мова йде про хімічно індивідуальний клас органічних речовин, що мають своєрідні склад, структуру й функції незалежно від локалізації в клітині Доведено, що ДНП переважно локалізовано в ядрі, а РНП - у цитоплазмі. У той же час ДНП відкриті в мітохондріях, а в ядрах і ядерцях виявлені також високомолекулярні РНП.
Пильну увагу дослідників привертають структури й функції макромолекул, що включають комплекси білків і нуклеїнових кислот. Цей особливий інтерес викликаний тим, що різномаїття проявів життя безпосередньо пов'язане із цими полімерними молекулами. Біохіміки мають досить підстав для твердження, що природа синтезованих у клітинах білків залежить у першу чергу від природи ДНП, точніше ДНК, а властивості живих організмів, як і структурна організація субклітинних органелл, клітин і цілісного організму, визначаються властивостями синтезованих білків.
ДНК зберігає спадкоємну інформацію. Підтвердженням цього служить явище трансформації, спостережуване в бактерій і відкрите також у культурі клітин людини. Сутність явища полягає в перетворенні одного генетичного типу клітин в інший шляхом зміни природи ДНК. Так, удалося одержати штам капсульованих і вірулентних пневмококів з вихідного штаму, що не має цих ознак, шляхом внесення в середовище ДНК, виділеного з капсульованного (і вірулентного) штаму. З нуклеопротеїнами й відповідно нуклеїновими кислотами безпосередньо зв'язані, крім того, такі біологічні процеси, як мітоз, мейоз, ембріональний і злоякісний ріст і ін.
У більшості кліток еукаріот, коли ядро перебуває в інтерфазі, із ДНК і білкових молекул утворюються так звані філаменти - нитки, що мають не постійну товщину (у середньому близько 10 нм, рідше 2 нм). Виявляється, що товщина філаментів визначається навністю або відсутністю білків, що оточують двохспіральну структуру ДНК, а їх довжина - молекулярною масою ДНК. Відомо, що одна хромосома містить одну молекулу ДНК, що має довжину кілька сантиметрів. Взагалі ДНП входить до складу мононуклеосом, що є складовою частиною хромосоми. Таким чином, до складу хроматину входять молекула ДНК, п'ять різних класів білків - гістонов і так звані негістонові білки. Кількість ДНК у ядрі становить до 6 пг (10-12 г) на одну клітину в тварин. В E.colі зміст ДНК дорівнює 0,01 р.

11 Хімія складних білків. Ліпопротеїни. Глікопротеїни
В останні роки досягнуть певний прогрес у з'ясуванні хімічної природи й структури ліпопротеїнів (ЛП). Цей клас складних білків складається з білку й простетичної групи, представленої яким-небудь ліпідом. Зокрема , у складі ліпопротеїнів відкриті нейтральні жири, вільні жирні кислоти, фосфоліпіди, холестериди. Ліпопротеїни широко поширені в природі: у рослинах, тканинах тварин і в мікроорганізмів - вони виконуть різноманітні біологічні функції. Вони входять до складу клітинної мембрани й внутрішньоклітинних біомембран ядра, мітохондрій, мікросом (структуровані ліпопротеїни), а також присутні у вільному стані (головним чином у плазмі крові). До ліпопротеїдів належать, крім того, тромбопластичний білок тканин легенов, ліповітеллін жовтку курячого яйця, деякі фосфоліпіди молока й т.д. Установлено, що ліпопротеїни беруть участь у структурній, комплексній організації мієлїнівих оболонок, нервової тканини, хлоропластів, фоторецепторної й електронно-транспортної систем, паличок і колбочек сітківки й ін.
Більшість ЛП синтезується в печінці або в слиовій оболонці кишківнику. Вони містять гідрофобне ліпідне ядро, оточене полярними ліпідами й оболонкою з білків, що одержали назву апобілки. Розрізняють 8 типів апібілків: апо-Aі, АІІ, В, CІ, СІІ, CІІІ, D і Е. Звичайно ЛП містять до 5% вуглеводів (глюкоза, галактоза, гексозаміни, фукоза, сіалова кислота), тому деякі з них є й глікопротеїнами.
Ліпопротеїни сироватки крові підрозділяють на окремі класи залежно від електрофоретичної рухливості (з білкамі крові) і від щільності при ультрацентрифугуванні. Розрізняють ЛП низької щільності (ЛПНЩ), дуже низької щільності (ЛПДНЩ), високої щільності (ЛПВщ), дуже високої щільності (ЛПДВЩ) і ЛП проміжної щільності (ЛППЩ)
Механізм зв'язування білкового компоненту з ліпідами. Є дані, що в утворенні ліпопротеїнів беруть участь нековалентні зв’язки різної природи, обумовлені навністю або відсутністю в ліпідного компонента іонізованих груп атомів. Якщо в утворенні ліпопротеїну беруть участь фосфоліпіди, то між ними й білковою молекулою виникає іонний тип зв'язку
Доведене також існування гідрофобних взаємодій між неполярними групами ліпідного компонента (наприклад, радикали жирних кислот) і білкової молекули. Частіше в ліпопротеїнах діють комбіновано різні нековалентні сили, сприяючи утворенню впорядкованої подвійної білково-ліпидної структури біомембран.
Глікопротеїни - складні білки, що містять, крім простого білка або пептиду, групу гетероолігосахаридів. У цей час їх прийнято називати глікокон’югатамі. До складу глікокон’югату входить вуглеводний компонент (гліканова фракція), ковалентно пов'язана з невуглеводною частиною (агліканова фракція), представленої білком, пептидом, амінокислотою або ліпідом.
Крім глікопротеїнов, розрізняють також протеоглікани, що складаються з білка й глікозаміногліканів (колишня назва мукополісахариди); останні складаються з ланцюгів складних вуглеводів: аміносахарів, уронових кислот, сірчаної кислоти й окремих моносахаридів. Типовими глікозаміногліканамі є гіалуронова кислота, хондроїтинсірчана кислота й гепарини, хімічний склад, структура й функція яких докладно розглядаються
До типових глікопротеїнів відносять більшість білкових гормонів, які синтезуються в рідких середовищах організму речовини, мембранні складні білки, всі антитіла (імуноглобуліни), білки плазми крові, молока, овальбумин, інтерферони, фактори комплементу, групи крові, з білки й ін. Із цього далеко не повного переліку глікопротеїнів зрозуміло , що всі вони виконуть специфічні функції: забезпечують клітинну адгезію, молекулярну й клітинну рецепцію, антигенну активність пухлинних клітин, мають захиснмй й гормональний, а також антивірусним ефект.
В наш час хімічний формула глікопротеїнв встановлена. До поліпептиду приєднуться гетероолігосахаридні ланцюги, що містять від 2 до 10, рідше 15 мономерних залишків гексоз (галактоза й манноза, рідше глюкоза), пентоз (ксилоза, арабиноза) і кінцевий вуглевод, найчастіше представлений N-ацетилгалактозаміном, L-фукозою або сіаловою кислотою; на відміну від протеогліканів глікопротеїни не містять уронових кислот і сарною кислотою.
12.Металопротеїни
До металлопротеїнів належать біополімери, що містять, крім білка, іони якого-небудь одного металу або декількох металів. До таких білків належать, наприклад, білки, що містять негемове залізо, а також білки, координаційно зв'язані з атомами металів у складі складних білків-ферментів.
Типовими представниками перших є залізовмісні білки ферритин, трансферрин і гемосидерин.
Феритин - високомолекулярний водорозчинний білок з мол. масою 400000, у якому зміст заліза становить від 17 до 23% (у середньому 20%). Він зосереджений, головним чином, у селезінці, печінці, кістковому мозку, виконучи роль депо заліза в організмі. Залізо у ферритині перебуває в окисленій формі, у складі неорганічної залізовмісної сполуки (Fe•OH)8•(Fe•O•PO3H2), причому ланцюга неорганічного полімеру O=Fe-OH...O=Fe-ОН..., іноді утримуючі фосфати, перебувають між пептидними ланцюгамі білкової частини (називана апоферритином), а атоми заліза координаційно зв'язуються з атомамі азоту пептидних груп.
Трансферин - розчинний у воді залізопротеїн (мол. маса 90000), глікопротеїн, що виявляє головним чином у сироватці крові в складі бета-глобулінов. Зміст заліза в ньому становить 0,13%. Припускають, що атом заліза з'єднується з білком координаційними зв'язками за участю гідроксильних груп тирозину. Молекула трансферину містить 2 атоми заліза; трансферин є фізіологічним переносником заліза в організмі.
Гемосидерин на відміну від феритину й трансферину є водонерозчинним залізовмісним білковим комплексом, що складається, крім того, на 25% з нуклеотидів і вуглеводів. Він міститься в ретикулоендотеліоцитах печінки й селезінки. Біологічна роль гемосидерину вивчена недостатньо.
До другої групи металопротеїнів належать ряд ферментів: ферменти, що містять зв’язані іони металів з молекулою білка, що визначають їхню функцію,- металоферменти (у процесі очищення метали залишаються зв'язаними з ферментами); ферменти, які активуються іонами металів, менш міцно зв'язані з металами. Іони металу беруть участь в утворенні потрійного комплексу: активний центр фермента-метал-субстрат (Е-М-S), або М-Е-S, або Е-S-М. Є докази, що в активному центрі багатьох ферментів у зв'язуванні металу приймає участь імидазольна група гистидину

Это важно.

Поиск

Реклама

Statistics

Нас смотрят

Ссылки.

Чат