Актуальная Медицина

Это важно.

Мы предлагаем удобный сервис для тех, кто хочет купить – продать: земельный участок, дом, квартиру, коммерческую или элитную недвижимость в Крыму. //crimearealestat.ucoz.ru/ Перепечатка материалов разрешена только при условии прямой гиперссылки //allmedicine.ucoz.com/

Statistics

Онлайн всього: 14

Гостей: 14

Користувачів: 0

Чат

1.Амінокислоти. Функції амінокислот. Незамінні амінокислоти.
Амінокислота — це хімічна речовина, молекула якої одночасно містить аміногрупу –NH2 (в деяких випадках – іміногрупу =NH) та карбоксильну групу –СООН. За тим, до якого атому вуглецю приєднана аміно- (або іміно-) група, амінокислоти поділяються на α, β, γ і т.д. При цьому α-амінокислотами називаються такі, в яких карбоксильна та аміногрупа приєднані до одного і того ж атому вуглецю; β-амінокислотами – такі, де аміногрупа приєднана до атому вуглецю, сусіднього з тим, до якого приєднана карбоксильна; γ-амінокислотами — такі, де аміногрупа приєднана через один атом вуглецю від карбоксильної, і так далі.
Залишок амінокислоти — це те, що лишається від амінокислот при втраті ними молекули води в ході формування пептидного зв’язку (коли аміногрупа втрачає іон Н+, а карбоксильна — іон ОН-).
Амінокислоти є структурними одиницями, з яких побудовані протеїни (білки). Завдяки пептидним зв’язкам вони формують полімерні ланцюги, що називаються поліпептидами (якщо вони відносно короткі), або повноцінні білкові молекули.
Функції амінокислот
До складу протеїнів входять 20 α-амінокислот, які кодуються генетичним кодом і називаються протеїногенними або стандартними амінокислотами. Окрім них в організмі продукуються і інші амінокислоти, що називаються непротеїногенними або нестандартними. Одна із стандартних амінокислот, пролін, має вторинну аміногрупу (=NH замість –NH2), яка також часто називається іміногрупою.
Щонайменше ще дві амінокислоти, окрім двадцяти «стандартних», зрідка можуть бути долучені до формування протеїнів:
Селеноцистеїн, що входить до деяких нечисленних протеїнів і кодується в цих випадках кодоном UGA, який звичайно означає кінець синтезу;
Піролізин, що використовується деякими метаногенними бактеріями при виробленні метану. Також, як і селеноцистеїн, кодується стоп-кодоном цих організмів, але в даному випадку це кодон UAG.
Незважаючи на те, що генетичним кодом живих істот кодуються лише 20 амінокислот, в природі їх знайдено близько ста. Деякі з амінокислот також знайдені і в метеоритах, особливо в тих зних, що називаються карбоген-хондритами. Бактерії та рослини можуть виробляти досить незвичайні амінокислоти, котрі можуть долучатись до складу пептидних антибіотиків (нізин, аламетицин); лантіонін — зв’язаний дисульфідним хімічним зв’язком димер аланіну — спільно з ненасиченими амінокислотами входить до складу лантибіотиків (пептидні антибіотики бактеріального походження). 1-аміноциклопропан-1-карбоксильна кислота (АСС) — невелика за молекулярною масою широко розповсюджена циклічна амінокислота, що виступає проміжним продуктом в синтезі рослинного гормону етилену.
На додаток до синтезу протеїнів, амінокислоти в тваринному організмі виконують багато інших важливих біологічних функцій. Гліцин та глутамат (аніон глутамінової кислоти), окрім входження до складу протеїнів, використовуються також як нейромедіатори при нервовій передачі через хімічні синапси. Велика кількість амінокислот є проміжними продуктами при синтезі інших важливих речовин: так, триптофан є прекурсором нейромедіатору серотоніну, а гліцин є одним з реагентів в синтезі порфірінів (таких як дихальний пігмент гем). Також біологічно важливими є і нестандартні амінокислоти: ГАМК (ще один нейромедіатор), карнітин (використовується для транспорту ліпідів в клітині), орнітин, цитрулін, гомоцистеїн, гідроксипролін, гідроксилізин, саркозин і т. ін.
Незамінні амінокислоти.Деякі з 20-ти пртеїногенних амінокислот називаються «незамінними» — це такі, що не виробляються в організмі і мають бути отримувані з харчами. Для людини це лізин, лейцин, ізолейцин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан, валін, а для дітей також гістидин та аргінін.

2.Загальна струкутура α-амінокислот. Оптична ізомерія α-амінокислот. Стадії формування пептидного зв’язку.Класифікація α- амінокислот

Загальна структура α-амінокислот
Загальна структура α-амінокислот є наступною:
COOH
|
H-C-R
|
NH2

де "R" представляє радикал, або «боковий ланцюг», що є специфічним для кожної окремої амінокислоти. За властивостями радикалу амінокислоти поділяються на 4 групи: кислотні, основні, гідрофільні (полярні), гідрофобні (неполярні).
Оптична ізомерія α-амінокислот
Окрім гліцина, де R=Н, стандартні амінокислоти утворюють два оптично-активних ізомери, що позначаються літерами L та D. Ці ізомери не розрізняються за хімічними властивостями, але по-різному обертають площину поляризації світла, що проходить через їхній розчин. До складу протеїнів входять практично лише L-ізомери. D-ізомери амінокислот знайдені в складі деяких протеїнів, що утворюються в організмі морських черевоногих молюсків конусів, та в складі клітинних стінок бактерій.
Стадії формування пептидного зв’язку:
Всі протеїни та білкові молекули утворюються завдяки зв’язуванню амінокислот пептидним зв’язком із втратою ними, при цьому, однієї молекули води для кожної пари амінокислот.

1 — Амінокислота

2 — Іонізована амінокислота у водному розчині (в формі цвіттер-іону)

3 — дві амінокислоти утворюють пептидний зв’язок

Протеїногенні амінокислоти
Структурні формули протеїногенних амінокислот (в іонізованій формі), їхні трьохлітерові та однолітерові коди. Синім позначена аміногрупа, зеленим — карбоксильна група, коричневим — радикал.
Амінокислоти утворюють пептиди за допомогою пептидних зв’язків. Альфа-карбоксильна група однієї амінокислоти реагує з альфа-аміногруппою іншої амінокислоти з утворенням пептидного зв'язку.

Пептидний зв'язок міцний, він піддається гідролізу тільки при тривалому кип'ятінні в кислому або лужному середовищі. В пептиді виділяють N-кінець, на якому знаходиться вільна аміногрупа, та С-кінець, на якому міститься незаміщена карбоксильна група.
Пептиди пишуться й читаються з N-кінця!
У живій клітині, де немає таких умов, пептидні зв'язки можуть розриватися за допомогою протеолітичних ферментів, називаних протеазами або пептидгідролазами.
Пептидний зв'язок має специфічну просторову форму. Неподілена пара електронів азоту взаємодіє з p-електронами карбонільної групи, утворюючи делокалізовану систему електронів, розподілену між атомами О, С і N. Тому зв'язок С-О слабший, ніж подвійний, а зв'язок С-N міцніший, ніж одинарний. Навколо зв'язку С-N неможливе вільне обертання груп, оскільки він не одинарний. В одній площині знаходяться атоми С, N, О, Н і a-вуглецеві атоми. Причому атоми О і N знаходяться в транс-положенні. Вільно обертатися можуть лише радикали навколо a-вуглецевих атомів. Така будова пептидного зв’язку обмежує можливості просторових конформацій пептид

Навність пептидних зв'язків у білку можна визначити за допомогою біуретівої реакції. Першим біуретову реакцію пептидів вивчав О. Я. Данилевський. Суть її полягає у взаємодії пептидноі групи з йонами міді (II) в лужному середовищі з утворенням розчинного комплексу фіолетового кольору. Ця реакція дуже чутлива і використовується як для якісного, так і для кількісного визначення пептидів.
Класифікація α- амінокислот розроблена на основі хімічної будови радикалів. Розрізняють циклічні й алифатичні (ациклічні) α- амінокислоти. За числом амінних і карбоксильних груп амінокислоти розділяють на:
1 - моноаміномонокарбонові(гліцин, аланин, лейцин і ін.);
2 - диаміномонокарбонові (лізин, аргінін);
3 - моноамінодикарбонові (аспарагінова й глутамінова кислоти);
4- діамінодикарбонові (цистин).
За характером заряженності бічних радикалів, їхньої полярності α- амінокислоти класифікують на:
1 - неполярні, гідрофобні (гліцин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролін, фенілаланин, триптофан, тирозин);
2 - полярні, незаряджені (серин, треонин, метіонін, аспарагин, глутамін, цистеїн);
3 - полярні, негативно заряджені (аспарагінова й глутамінова кислоти,);
4 - полярні, позитивно заряджені (Лізин, аргінін, гістидин).
В альфа-амінокислотах можна виділити:
Аніонні групи: -СОО- ;
Катіонні групи : -NH3+; =NH+ ; -NH-C=NH+2;
NH2
Полярні незаряджені групи: -ОН; -СОNH2; -SH;
Неполярні групи: -СН3, аліфатичні ланцюги, ароматичні цикли (фенілаланін, тирозин і триптофан містять ароматичні цикли).
Пролін на відміну від інших 19 амінокислот не амінокислота, а імінокислота, радикал у проліні зв'язаний як з альфа-вуглецевим атомом, так і з аміногруппою:
Амінокислоти розрізняють по їхній розчинності у воді. Це зв'язано зі здатністю радикалів взаємодіяти з водою (гідрування).
До гідрофільного відносять радикали, що містять аніонні, катіонні й полярні незаряджені функціональні групи.
До гідрофобного відносять радикали, що містять метильні групи, аліфатичні ланцюги або цикли.

3.Структура білків
Первинна структура
Первинна структура — пептидна або аминокислотна послідовність, тобто послідовність амінокислотних залишків в пептидному ланцюжку. Саме первинна структура кодується відповідним геном і у найбілішій мірі визначає властивості готового білку.
Вторинна структура
Вторинна структура — локальне впорядковування фрагменту поліпептидного ланцюжка, стабілізоване водневими зв'язками і гідрофобними взаємодіями.
Елементи вторинної структури
Найбільш поширені типи вторинної структури білків включають α-спіралі та β-листи[1]:
α-спіралі — щільні витки навколо довгої осі структури, один виток складають 4 амінокислотних залишки, спіраль стабілізована водневими зв'язками між атомами H і O пептидних груп, віддалених одна від одної на 4 ланки. Спіраль може бути як лівозакрученою, так і правозакрученою, хоча зазвичай переважає правозакручена. Спіраль порушують електростатичні взаємодії глутамінової кислоти, лізину, аргініну, розташовані поруч аспарагін, серин, треонін і лейцин можуть стерично заважати утворенню спіралі, пролін викликає вигин ланцюга і також порушує спіраль. Завдяки дослідженням Л. Полінгу в структурі - спіралей відкритий ряд закономірностей (за це відкриття Л. Полінг визнаний гідним Нобелівської премії). На кожний виток (крок) спіралі доводиться 3,6 амінокислотних залишки, крок спіралі 0,54 нм на виток, а на один амінокислотний залишок доводиться 0,15 нм. Кут підйому спіралі 260 , через 5 витків спіралі (18 амінокислотних залишку або 2,7нм) структурна конфігурація поліпептидного ланцюга повторюється. Не всі глобулярні білки спіралізовані на всьому протязі поліпептидного ланцюга. У молекулі білка - спіральні ділянки чергуються з лінійними. Зокрема , якщо частина ланцюгу гемоглобіну спірализована, наприклад, на 75%, лізоциму - на 42%, а пепсину - усього на 30%.
Величина радикалів, їх полярність і порядок розташування визначають особливості спіралізації. Спіралізація порушується в місцях поєднання однойменно заряджених або просторово громіздких радикалів. Так, a-спіраль стабілізують ала, вал, лей, фен, три, мет, гіс, глн і дестабілізують глі, глу, асп, іле, тир, ліз, арг, тре, асн, сер.
β-листи (складчасті шари) — декілька зигзагоподібних поліпептідних ланцюжків, в яких водневі зв'язки утворюються між відносно віддаленними ділянками ланцюжка або між різними ланцюжками, а не віж близько розташованими амінокислотами, як це має місце в α-спіралі. Ці ланцюжки зазвичай направлені N-кінцями в різні боки (антипаралельна орієнтація). Для утворення листів важливі невеликі розміри R-груп амінокислот, у цих структурах зазвичай переважають гліцин і аланін.
π-спіралі;
С10-спіралі;
невпорядковані фрагменти.

Третинна структура — повна просторова будова єдиної білкової молекули, просторове взаємовідношення вторинних структур одна до одної. Третинна структура загалом стабілізується нелокальними взаємодіями, звичайніше всього формуванням гідрофобного ядра, але також через утворення водневих зв'язків, солевих містков, інших типів іонних взаємодій, дисульфідних зв'язків між залишками цистеїну.
Третинна структура – це трьохмірна укладка поліпептидного ланцюга, яка стабілізується внутрішньомолекулярними взаємодіями радикалів амінокислотних залишків. Внаслідок вільного обертання навколо a-вуглецевих атомів радикали можуть по-різному орієнтуватись в просторі, утворюючі зв’язки із спорідненими групами і забезпечуючи термодинамічно вигідну укладку молекули.
Зв’язки у третинній структурі білка: 1 – водневі, 2 – йонні, 3 – дисульфідні, 4 – гідрофобні.
В глобулярних білках поліпептидний ланцюг містить багато гідрофільних полярних радикалів, які орієнтуються назовні глобули, до оточуючого водного середовища, утворюючі водневі зв’язки з молекулами води. Гідрофобні радикали переважно занурюються всередину глобули, уникаючи контактів із водним середовищем, і утворюють між собою гідрофобні зв’язки. Оскільки кожний радикал є полярним (гідрофільним) , або неполярним (гідрофобним), то водневі і гідрофобні зв’язки відіграють вирішальну роль в формуванні глобули. Утворена компактна кулеподібна структура стабілізується більш міцними йонними та дисульфідними зв’язками:
«Надвторинна» структура
Більшість білків організовані на кількох проміжних рівнях між основними елементами вторинної структури та повною структурою поліпептидного ланцюжка. Цю організацію часто називають «надвторинною» структурою, а її елементи — структурними мотивами та доменами.
Структурний мотив визначається як елемент структури, що зустрічається в різних білках і пов'язаний з виконанням подібної дії. Зазвичай (але не завжди) це означає невелику специфічну комбінацію елементів вторинної структури, наприклад спіраль-поворот-спіраль має три таких елементи. Хоча просторова послідовність елементів однакова у всіх зразках мотиву, вони можуть кодуються в будь-якому порядку в межах нуклеотидної послідовності гену. Структурні мотиви часто включають петлі змінної довжини і невизначеної структури, які і створюють необхідні з'єднання, сполучаючи в просторі елементи, що не кодуються безпосередньо один за одним. Навіть коли два гени кодують елементи вторинної струкрури мотиву в тому ж порядку, вони можуть мати різні амінокислотні послідовності. Це вірно не тільки через складний зв'язок між первинною та вторинною та третинною струкрурами, але й через різні розміри мотивів в складі різних білків. Схожі структурні мотиви зазвичай виконують схожі функції, завдяки чому по ним можна передбачити функцію невідомого білку. Хоча структурні мотиви можуть бути аналогічними, частіше за все вони зберігаються в процесі еволюції видів.
Домен — щодо більший елемент структури білку, що самостійно стабілізується і зазвичай згортається незалежно від решти частин поліпептидного ланцюжка, і що часто виконують окрему функцію. Багато доменів не унікальні до одного типу білків або навість білкового сімейства, але зустрічаються в різноманітністі білків. Домени часто називаються і визначаються згудно функції, яку вони виконують, та назви білку, де вони знайдені, наприклад, «кальцій-зв'язуючий домен кальмодуліну». Через їх незалежне згортання та стабілізацію, домени можна субклонувати («пересаджувати») з одного білку на інший за допомогою генної інженерії, створюючи хімерні білки з новими функціями.
Не дивлячись на факт, що існує близько 100 тис. різних білків в клітинах еукаріотів, існує набагато менше різних структурних мотивів та доменів. Це є наслідком еволюції, тому що гени часто виникають за рахунок дуплікації або переміщення частини генетичного матеріалу в межах геному. Таким чином, домен може бути переданий від одного білку до іншого, надаючи цьому білку нову функцію. Із-за подібних процесів, кожний домен прагне використовуватися багато разів в кількох різних білках.
Четвертична структура
Четвертична структура — структура, що виникає в результаті взаємодії кількох білкових молекул, називаємих в даному контексті субодиницями. Повна структура кількох поєднаних субодиниць, що разом виконують спільну функцію, називається білковим комплексом.

4.Пептиди. Біологічне значення пептидів. Білки. Роль білків в організмі людини

Пептиди - органічні молекули, до складу яких входить кілька залишків амінокислот, зв'язаних пептидним зв'язком. Залежно від кількості залишків амінокислот і молекулярної маси розрізняють:
1. Низькомолекулярні пептиди, що містять у своєму складі від двох до десяти залишків амінокислот. Наприклад, ди-, три-, тетра-, пента-пептиди й т.д..
2. Пептиди із середньою молекулярною масою - від 500 до 5000 Д, так звані "середні молекули".
3. Високомолекулярні пептиди з молекулярною масою від 5000 до 16000 Д.
При сполученні двох амінокислот утворюється дипептид, трьох - трипептид, а багатьох - поліпептид. Називаючи пептид, назвам всіх амінокислот, крім С-кінцевої, дають суфікс -ил або -іл, а назву останньої не змінюють, наприклад, гліцил-аланін, серил-тирозил-аргінін.
Біологічне значення пептидів. Пептиди мають значну біологічну активність, будучи регуляторамі ряду процесів життєдіяльності. Залежно від характеру дії й походження пептиди ділять на кілька груп:
1. Пептиди-гормони: наприклад, вазопрессин, окситоцин, глюкагон, кальцитонин, рилізинг-фактори й ін.;
2. Пептиди, що беруть участь у регуляції травлення: гастрин, секретин, панкреатичний поліпептид (ПП), вазоактивний інтестинальний поліпептид (ВІП) і ін.;
3. Пептиди крові: глутатіон, ангіотензин, брадикінин, каллидин і ін.;
4. Нейропептиди: пептиди пам'яті, пептиди сну, ендорфіни, енкефаліни й ін.;
5. Пептиди, що беруть участь у скороченні м'язів: анзерин, карнозин;
6. Пептиди "середні молекули" - внутрішні ендотоксини , шо утворяться в організмі в результаті різних патологічних процесів, що обумовлюють вагу протікання захворювання.
Білки́ — складні високомолекулярні природні органічні речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. В однині (білок) термін найчастіше вокористовується для посилання на білок, як речовину, коли не важливий її конкретний склад, та на окремі молекули або типи білків, у множині (білки) — для посилання на деяку кількість білків, коли точний склад важливий.
Зазвичай білки є лінійними полімерами — поліпептидами, хоча інколи мають більш складну структуру. Невеликі білкові молекули, тобто олігомери поліпептидів, називаються пептидами. Послідовність амінокислот у конкретному білку визначається відповідним геном і зашифрована генетичним кодом. Хоча генетичний код більшості організмів визначає лише 20 «стандартних» амінокислот, їх комбінування уможливлює створення великого різноманіття білків із різними властивостями. Крім того, амінокислоти у складі білка часто піддаються посттрансляційним модифікаціям, які можуть виникати і до того, як білок починає виконувати свою функцію, і під час його «роботи» в клітині. Для досягнення певної функції білки можуть діяти спільно, і часто зв'язуються, формуючи великі стабілізовані комплекси (наприклад, фотосинтетичний комплекс)
Роль білків організмі людини
1. Ферментативна - у клітині беруть участь у біохімічних реакціях 2000 різних ферментів, і всі вони по хімічній природі - білки (прості або складні).
2. Гормональна - в організмі людини 50% всіх гормонов мають білкову природу.
3. Рецепторна - виборче зв'язування різних регуляторів - гормонов, біогенних амінов, простагландїнів, медіаторів, циклічних мононуклеотидів, протікає за допомогою білків-рецепторів.
4. Структурна (пластична) - мембрани всіх кліток і субклітинних одиниць являють собою бішар: білки й фосфоліпіди, тобто білки відіграють роль у формуванні всіх клітинних структур.
5. Імунологічна - гуморальний імунітет організму людини пов'язаний з навністю -глобулінов (антитіл).
6. Гомеостатична - згортання крові пов'язане з навністю в крові білків згортання крові (факторів).
7. Противозгортальна - антитромбінова, антитромбопластїніві й фібрінолитична системи пов'язані з навністю в крові відповідних білків.
8. Генно-регуляторна - білки-гістони, кислі білки відіграють роль у регуляції процесу трансляції.
9. Транспортна - перенос СО2, ВЖК, ліпідів, стероїдів, вітамінов, лікарських речовин здійснюють різні фракції білків крові.
10. Скорочувальна - у роботі м'язів беруть участь білки: актин, міозин, тропонин і тропоміозин.
11. Знешкоджуюча - при отруєннях солями важких металів (свинець, мідь, цинк і ін.) і алкалоїдами протиотрутою є білки (особливо молочних продуктів).
12. Опорна (механічна) - міцність сполучної, хрящової й кісткової тканини за рахунок білків - колагену, еластину, фібронектину.
13. Створення біопотенциалів мембран і клітин внутрішньої мембрани мітохондрій.
14. Енергетична - 1 р. білка, окислюючись до кінцевих продуктів - сечовини, вуглекислого газу й води, дає 4,1 ккал енергій.

Это важно.

Поиск

Реклама

Statistics

Нас смотрят

Ссылки.

Чат